第五章 蛋白质的三维结构
蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 .蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式.
定义
主要的化学键: 氢键
酰胺平面对肽链结构的限制
酰胺平面的存在,使得肽链中的任何一个氨基酸残基只有2个角度可以旋转.由C -N单键旋转的角度被称为 (phi),C -C单键旋转的角度被称为 (psi).当一条肽链上所有氨基酸残基的 和 确定以后,该肽链主链骨架的基本走向也就确定了.
(f,y)为正值对应于从Ca观察时单键向顺时针旋转.如果值为零意味着 C=O 或 N-H 键平分R-Ca-H角.
(f,y)=(0,180),2个羰基O太近;
(f,y)=(180,0), 2个酰胺基重叠;
(f,y)=(0,0), 羰基O与酰胺基重叠.
完整伸展的肽链构象
Ramachandran Plot
The plot uses f as horizontal
Axis y as vertical axis. The (f, y) angle
for each residue can be entered on
the plot. For folded proteins, their
(f, y) angles cluster in few regions of
the plot. The upper left corner are
beta-sheet values and middle left
are a-helices values. Lines signifies
the number of amino acids per turn
of helix
(+ means right-handed, - left-handed)
常见的二级结构
-都由氢键稳定
α-螺旋(alpha-helix)和其他螺旋
β-折叠(beta-sheet)
β-转角(beta-turn)
β-凸起(beta-bulge)
无规则卷曲(random coil)
典型的α-螺旋
α-螺旋由Linus Pauling 和Robert Corey 于1951年提出,其主要内容是:
(1)肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展;
(2)螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用.被氢键封闭的环含有13个原子,因此α-螺旋也称为3.613-螺旋;
(3)每隔3.6个残基,螺旋上升一圈.每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100 ,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm.螺旋的半径为0.23nm.Φ角和Ψ角分别-57_ 和-47_ ;
(4)α-螺旋有左手和右手之分,但蛋白质中的α-螺旋主要是右手螺旋;
(5)氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形
成.但其大小,形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定.
-螺旋
要点:

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